Білок родопсин паразитичного грибка повторює структуру родопсину архейних клітин - це зайвий раз доводить, що археї «подарували» гени родопсинів еукаріотам.
Фоточутливі білки є у дуже багатьох організмів. Найбільш поширені з них - родопсини. Вони сидять у зовнішніх і внутрішніх клітинних мембранах і ловлять світлові хвилі, перетворюючи енергію світла для якихось клітинних цілей. Якщо ми говоримо про ті родопсини, які є у зорових рецепторів, то вони під дією світла змушують посилати сигнал білкам-іонним каналам, які переганяють іони з одного боку клітинної мембрани на інший. Завдяки іонним потокам клітина генерує електрохімічний імпульс, який несе в мозок інформацію про те, що ми побачили.
Але родопсини (як і інші фоточутливі білки) потрібні не тільки для зору. Вони використовують енергію світла, щоб з'єднуватися з різними білками і тим самим включати ті чи інші біохімічних реакції всередині клітини, або ж через ланцюг молекулярних взаємодій передати по клітці якийсь важливий сигнал. Словом, родопсини - надзвичайно важливі білки, і в еволюції життя на землі вони зіграли величезну роль. Передбачається, що колись дуже-дуже давно багато простих організмів могли використовувати родопсини в якості молекулярної енергетичної турбіни, отримуючи з їх допомогою енергію.
Родопсини є не тільки у еукаріот (тобто звірів, птахів, грибів тощо), а й у бактерій, архей і навіть вірусів. При цьому еукаріотичні родопсини вивчені не так ґрунтовно, тому що з ними технічно складніше працювати. Тим не менш, співробітникам Центру досліджень молекулярних механізмів старіння і вікових захворювань МФТІ спільно з колегами з Німеччини і США вдалося вивчити один з таких «важких» родопсинів, який належить одноклітинному патогенному грибку Leptosphaeria maculans, що паразитує на різних капустах. Світлочутливий білок у цього грибка працює як протонна помпа, тобто перекачує протони з одного боку мембрани на інший. Виходить протонний градієнт, який змушує працювати інші білки, що сидять в тій же мембрані.
Щоб вивчити структуру білка, його потрібно кристалізувати, а для кристалізації білка потрібно багато. Виділити необхідну кількість родопсина Leptosphaeria maculans прямо з клітин грибів досить складно, проте дослідники зуміли знайти вихід: вони впровадили ДНК, що кодує білок, в одноклітинний паразитичний організм Leishmania tarentolae, і він насинтезував потрібну кількість грибкового родопсина. (Так вдалося показати, що подібна система синтезу білків цілком підходить для вивчення складних в обігу родопсинів.)
Після кристалізації і структурних досліджень виявилося, що родопсин грибка схожий на родопсин архей. Після цього автори роботи вирішили порівняти амінокислотні послідовності і просторові структури інших відомих родопсинів, і результат виявився той же: родопсини двох доменів життя, еукаріот і архей, в цілому дуже схожі один на одного. Найімовірніше, гени родопсинів переходили до найдавніших еукаріотів шляхом горизонтального перенесення, коли еукаріоти тим чи іншим способом просто підбирали ДНК, що залишилася від архейної клітини, і вбудовували її в свій геном. Але, так чи інакше, родопсини з'явилися у еукаріот від іншого, більш стародавнього домену життя - тобто від архей.
Отримані результати, опубліковані в Communications Biology, важливі як для розуміння еволюції тварин, так і для подальших досліджень родопсинів еукаріот. Але не тільки: Батьківщини використовують у методах оптогенетики, за допомогою яких останнім часом вдалося дізнатися так багато про роботу нейронів і нервової системи в цілому. Якщо знати, як змінювалися родопсини в ході еволюції, можна вдосконалити і ці методи в тому числі.
За матеріалами прес-служби МФТІ.