Нобелівську премію з хімії цього року дали Жаку Дюбоше, Річарду Хендерсону і Йоахиму Франку - за розробку методу мікроскопії, який дозволяє нам побачити біомолекули такими, які вони є.
Щоб точно знати, як працюють клітинні молекули і молекулярні комплекси, потрібно детально вивчити їх структуру. Але донедавна далеко не всі біомолекули можна було побачити - існуючі методи візуалізації часто виявлялися тут безсилі. Широко використовувана в молекулярній біології рентгенівська кристалографія теж далеко не завжди дає таку можливість. Проблема в тому, що молекули та їх комплекси доводиться поміщати в середовища, які сильно відрізняються від умов живої клітини, і в такому оточенні молекула цілком може змінити свою форму (зазнати конформаційних змін), і постати перед нашим поглядом зовсім не в тому вигляді, в якому вона працює «наживо». Крім того, та ж рентгеноструктурна кристалографія вимагає кристалізувати біологічний зразок, що не завжди можливо.
Кріоелектронна мікроскопія (кріо-ЕМ). за яку цього року і дали Нобелівську премію з хімії, істотно розширила в цьому сенсі можливості дослідників. З її допомогою можна побачити багато молекулярних процесів, і, відповідно, більш глибоко зрозуміти хімію живого організму, без чого неможливо, наприклад, розробляти нові, більш ефективні ліки.
У кріо-ЕМ біологічний зразок досліджують при дуже низьких температурах - зазвичай при температурі рідкого азоту. У звичайній електронній мікроскопії зображення нам дає потужний пучок електронів, який легко може пошкодити біологічний зразок, з іншого боку, у високому вакуумі електронного мікроскопа вода дуже швидко випаровується, і біомолекули та їх комплекси, позбувшись природного водного оточення, змінює структуру і руйнуються.
Спочатку кріогенну електронну мікроскопію розробляли, щоб захистити зразок від пошкоджень через радіацію та посушення. На початку 1980-х років швейцарський біолог Жак Дюбоше (Jacques Dubochet) запропонував поміщати біоподібці в затверділу воду. Але «затверділу» не означає просто «замерзлу». Дюбоше розробив метод скловування води: він охолоджував її настільки швидко, що при ствердуванні вода навколо зразка зберігала ту структуру, яку мала в рідкому вигляді. Біомолекула, укладена в таку «склоледечку», зберігала свою природну форму навіть в умовах вакууму.
Практично в цей же час, між 1975-1986 роками, німецький біофізик Йоахім Франк (Joachim Frank) займався тим, що намагався знайти спосіб, як з вельми каламутних двомірних зображень, одержуваних в електронному мікроскопі, зробити тривимірне зображення мікроскопованої структури. У підсумку йому вдалося розробити метод отримання тривимірних зображень, що спирається на порівняння та аналіз почесних «електронних» картинок, і метод цей широко використовується досі.
Шотландський біолог Річард Хендерсон (Richard Henderson) у 1990 році за допомогою кріо-ЕМ вперше отримав тривимірне зображення білка бактеріородопсина з атомною роздільною здатністю.
Відтоді кріоелектронна мікроскопія постійно вдосконалювалася, і, нарешті, в 2015 році з'явилася публікація, де була представлена карта бактеріального ферменту бета-галактозидази з роздільною здатністю 2,2. (один ангстрем - приблизний діаметр електронної орбіти в атомі водню). Метод кріоелектронної мікроскопії став рутинним, і в останні роки наукова література рясніє зображеннями різних тривимірних структур - від білків, що обумовлюють стійкість до антибіотиків, до вірусу Зіка.
За матеріалами Нобелівського комітету.