Активність бактеріального ферменту, здатного розщеплювати поліетилентерефталат, підвищили в 10 тисяч разів.
Хоча коронавірус тимчасово затулив від нас інші наукові завдання, ці завдання нікуди не поділися. Наприклад, нікуди не подівся пластик, про який ми ще так недавно регулярно чули - що його в світі стає все більше і що він являє собою серйозну екологічну проблему. Не можна сказати, що у «пластикової проблеми» немає рішень - пластик можна, наприклад, використовувати повторно, після якихось спеціальних технологічних маніпуляцій.
Але якщо взяти дуже і дуже популярний пластик під назвою поліетилентерефталат (ПЕТ) (з нього роблять, серед іншого, пляшки для різних напоїв), то після переробки він змінює властивості, так що тепер його не пошукуєш, як раніше. Втім, навіть якщо його і використовують вторинно, це врятує лише на час: як пише портал Science, з використаного ПЕТ роблять, наприклад, штучні килимові покриття, які потім або все одно викидають, або ж спалюють, що знову ж таки небезпечно в сенсі забруднення середовища.
Найкращим виходом було б хімічне розщеплення ПЕТ на складові частини, які потім можна знову запустити в хімічний синтез. З такою роботою найкраще впоралися б ферменти, і такі пластмасоразлагающие ферменти зазвичай шукають у бактерій. У 2012 році співробітники Університету Осаки виявили у мікробів, що живуть у компостній купі, фермент LLC, який розщеплював ПЕТ на терефталат і етиленгліколь. Фермент LLC належить до сімейству кутіназ, які розкладають кутин - різновид рослинного воску, що захищає поверхню листя і молодих втечі. Хімічні зв'язки в ПЕТ близькі за структурою хімічних зв'язків молекул, що утворюють кутин, і ось бактеріальний фермент LLC виявився здатний руйнувати і пластик теж.
Однак фермент, по-перше, працював повільно, а по-друге, щоб пластик краще розщеплювався, його треба розм'якшити, тобто нагріти, а фермент при нагріванні швидко руйнувався сам. І тоді було вирішено білок LLC вдосконалити. Як і будь-який білок, LLC складається з амінокислот, послідовність яких визначає просторову структуру всієї молекули, її стабільність при тих чи інших умовах; крім того, є амінокислоти, які безпосередньо пов'язують те, що потрібно розщепити, і прискорюють це розщеплення. Дослідники з французького Національного центру наукових досліджень знайшли в структурі ферменту амінокислоти, від яких залежить сама реакція і від яких залежить стабільність ферменту. Замінивши ці амінокислоти на інші, можна досягти більшої ефективності ферменту і більшої його стійкості.
У статті в Nature описано, які мутації вносили в ген LLC, який потім вводили в бактерій, щоб ті насинтезували модифікований білок. Мутантні молекули перевіряли на ефективність і термостабільність, після чого вибирали найбільш вдалий варіант і намагалися вдосконалити його ще сильніше. В результаті вийшов фермент, який розщеплював ПЕТ в 10000 ефективніше, ніж вихідний білок, і який до того ж міг працювати при 72 ° С, коли ПЕТ вже повністю розплавлений. Продукти розщеплення - тобто терефталат і етиленгліколь - можна було знову з'єднати і отримати назад поліетилентерефталат, який за властивостями був таким же, як і звичайний ПЕТ.
За словами авторів роботи, перевага модифікованого ферменту в тому, що він розщеплює тільки конкретний хімічний зв'язок в ПЕТ і може працювати з різними типами ПЕТ, не звертаючи уваги на барвники і домішки інших пластмас - так що отримані після розщеплення речовини легко використовувати знову для повторного синтезу. У перспективі ще належить з'ясувати, наскільки економічно виправданий буде такий спосіб переробки пластику (точніше, тільки одного його типу - поліетилентерефталату). Якщо витрати на нього виявляться не дуже великими, то, можливо, ми зможе нарешті щось зробити з тоннами наших пластмасових відходів.