Один з рослинних білків за своєю молекулярною поведінкою схожий на приони тварин і грибів.
Прионні захворювання - такі, як коров'ячий сказ або хвороба Крейцфельда-Якоба - виникають не з вини вірусів або бактерій, а через присутність у клітинах особливих білків, званих прионами.
Ми знаємо, що будь-який білок - це унікальна послідовність амінокислот: у травного ферменту пепсину вона одна, у глобина в кров'яних клітинах - інша, у імунного рецептора, що сидить на мембрані лімфоциту, - третя і т. д. Але білок не плаває по клітці у формі такої амінокислотної нитки, він згортається, набуваючи унікальну і більш-менш компактну просторову конформацію. Згортання залежить від взаємодій амінокислот між собою, і тільки в такому тривимірному упакованому вигляді білок починає працювати, так як треба: розщеплювати якісь речовини, впізнавати інші молекули тощо.
У переважній більшості випадків кожному виду білка притаманна своя унікальна просторова конформація. Але приони можуть згортатися різними способами, причому одна з форм стає інфекційною: якщо вона зіткнеться з молекулою, яка знаходиться в нормальній конформації, то вона переробить її під себе - нормальна молекула білка стане такою ж, як інфекційна.
Особливо неприємно те, що таке нове просторове укладання змушує приони злипатися разом, формуючи відкладення у вигляді характерних білкових ниток-фібрил, які шкодять клітці і в кінцевому рахунку вбивають її. (Тут необхідно зазначити, що нормальна форма прионного білка клітці ніяк не шкодить і виконує в ній якісь корисні функції.)
Схожим чином поводяться білки, відповідальні за хворобу Альцгеймера, хвороба Паркінсона - взаємодіючи один з одним, вони теж утворюють патогенні білкові комплекси, однак між ними і «істинними» прионами є певні відмінності, про які ми зараз говорити не будемо.
Досі вважалося, що прионні білки є тільки у тварин і грибів, і проявляють вони себе у них тільки в нервовій системі. Тому настільки незвичайними виглядають результати групи Сьюзен Ліндквіст (Susan Lindquist) з Інституту біомедичних досліджень Вайтхеда - у своїй статті в PNAS автори пишуть, що один з рослинних білків поводиться як справжній прион.
Дослідники прочесали близько 500 білкових послідовностей резуховидки Таля, або арабідопсису (Arabidopsis thaliana), шукаючи серед них ті, які були б схожі на приони. У «улові» опинився білок Luminidependens (LD), правда, на прион був схожий не весь LD, а тільки один його домен (так називають частину білка, яка структурно відокремлена від решти молекули і часто володіє власними функціями), втім, так само виглядають і дріжджові приони, у яких не вся молекула, а лише частина її володіє «заразливими» властивостями.
Прионні властивості LD перевіряли не в самому арабідопсисі, а в дріжджах. Його фрагмент, впроваджений у дріжджові клітини, поводився, як справжній прион: як тільки якась молекула набувала інфекційну форму, так відразу ж навколо неї починали формуватися білкові агрегати, в які залучалися її сусіди, що перейняли від неї «липучу» просторову укладку.
Дослідники підкреслюють, що звідси зовсім не слід, що і в рослинах відбувається те ж саме - проте це досить ймовірно. І тут варто сказати, чим по-справжньому цікаві отримані результати. У 2012 році Ліндквіст і її колеги опублікували в Nature статтю, в якій говорили про корисну функцію дріжджових прионів: вони допомагали клітинам виживати в закисленому середовищі, в присутності антигрибкових препаратів і при підвищеному вмісті етанолу.
Один з прионних білків дріжджів в нормі служить рибосомним «гальмом», припиняючи синтез білка на певному етапі, однак, коли молекули «гальма» починають злипатися один з одним, своєї функції вони виконувати вже не можуть, і тому рибосома синтезує подовжені білки з якимось новими властивостями, які, ймовірно, допомагають пережити стрес.
З іншого боку, експерименти з дрозофілами показали, що у них такі білки допомагають підтримувати довготривалу пам'ять: білкові кластери, що утворюються при зліпанні молекул прионів, служать зміцненню міжнейронних контактів - синапсів, а це означає, що нервові імпульси зможуть безперешкодно проходити по нейронному ланцюжку і інформація, яка в ньому зберігається, не загубиться. (В даному випадку приони знову виступають в ролі регуляторів білкового синтезу, детальніше про їх роль в зміцненні синаптичних зв'язків можна дізнатися зі статей в Cell і PLoS ONE.)
Подібні дослідження наводять на природне припущення, що у всіх пріонів є якісь корисні функції - навіть у тому випадку, коли вони неправильно згортаються і злипаються. Можливо, прионне злипання і так відбувається в клітинах, просто здорова клітина вміє тримати процес під контролем, а ось хвороба починається, коли білкові комплекси формуються безконтрольно і безупинно.
Рослинний білок LD може стати додатковим аргументом на користь такої теорії: він бере участь у регуляції добового циклу рослин і контролює час цвітіння; на думку авторів дослідження, він завдяки своїм прионним властивостям міг би працювати, наприклад, чимось на зразок запобіжника, не допускаючи появи квіток, поки ще занадто холодно.
Однак подібні міркування все-таки потрібно обґрунтувати експериментально; поки ж, нагадаємо, прионні властивості самого LD вийшло побачити, тільки пересадивши його в дріжджі. Але не виключено, що чим більше нових пріонів ми виявимо, тим більше будуть змінюватися наші уявлення про них.
За матеріалами NatureNews.